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Colloque
L'ATCase catalyse la deuxième étape de la chaîne de biosynthèse des pyrimidines: aspartate + carbamyl-phosphate ----> uréido-succinate + Pi. Des extraits partiellement purifiés ont permis l'étude cinétique de cette enzyme (typiquement Michaëlienne), dont le pH optimum est de 8.0. Un des produits finaux de la chaîne des pyrimidines, l'uridine triphosphate, inhibe – suivant les conditions – entre 50 et 90% de l'activité de l'ATCase. Le pH optimum de l'inhibition se situe à 7.4. Le rétro-contrôle s'opère in vivo ainsi qu'in vitro. Le site d'inhibition peut être détruit par chauffage ménagé (à 50° pendant cinq minutes) ou par mutation sans que …
