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Colloque
Nous avons effectué la purification partielle d'une polygalacturonase (PG) sécrétée par le FORL en milieu de culture inducteur. Cette purification a été atteinte après chromatographie sur CM-cellulose suivie d'une électrophorèse sur gel de polyacrylamide avec SDS. L'activité de la PG a été détectée dès le gel, et à la superposition d'un second gel de pectate-agarose coloré avec le rouge de ruthénium. L'élution de la PG à partir des bandes qui ont été découpées du gel, a permis d'obtenir une quantité minimale (60 à 100 µg) de l'antigène nécessaire pour l'immunisation des lapins. Le sérum, récolté après 31 jours, a été …
Colloque
Nous avons effectué la purification partielle d'une polygalacturonase (PG) sécrétée par le FORL en milieu de culture inducteur. Cette purification a été atteinte après chromatographie sur CM-cellulose suivie d'une électrophorèse sur gel de polyacrylamide avec SDS. L'activité de la PG a été détectée dès le gel, et à la superposition d'un second gel de pectate-agarose coloré avec le rouge de ruthénium. L'élution de la PG à partir des bandes qui ont été découpées du gel, a permis d'obtenir une quantité minimale (60 à 100 µg) de l'antigène nécessaire pour l'immunisation des lapins. Le sérum, récolté après 31 jours, a été …
