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Colloque
La conformation des protéines de gluten du blé dans leur état fonctionnel de solide hydraté (état pâteux) a été étudiée pour la première fois en utilisant la spectroscopie infrarouge par réflexion totale atténuée. La bande amide I des protéines de gluten fonctionnelles nous révèle qu'on y détecte la présence de coudes-β et d'hélices-α; ces protéines contiennent une quantité importante de feuillets-β intra et intermoléculaires. La solubilisation de ces protéines entraîne une diminution importante de feuillets-β accompagnée d'une augmentation de structure en coudes-β et en hélices-α. De plus, les structures en hélices-α semblent plus dénaturées en solution qu'à l'état fonctionnel. En …
Colloque
Les protéines de transfert de phospholipides possèdent la propriété de catalyser spécifiquement le transfert intermembranaire de une ou plusieurs classes de phospholipides. Les spectroscopies Raman et infrarouge transformée de Fourier ont été utilisées afin de déterminer la conformation de la protéine de transfert du bile. La structure secondaire de la protéine a été déterminée à partir des vibrations amide I et II en utilisant une méthode d'analyse développée dans notre laboratoire. Les résultats montrent que, pH physiologique, la protéine adopte majoritairement une structure en hélices-α. De plus, d'importants changements conformationnels ont été observés selon la force ionique et la température …
Colloque
Nous avons mis au point une méthode simple afin de déterminer de façon quantitative la structure secondaire des protéines à partir de leurs spectres IRTF. La bande due au mode de déformation de l'eau, située à 1645 cm-1, se superpose aux modes amides I et II des protéines et doit donc être soustraite. Cette soustraction est effectuée en utilisant un algorithme de moindres carrés, la bande de combinaison de l'eau à 2130 cm-1 servant de standard interne. Les spectres ainsi obtenus montrent des structures sont connues ont été enregistrés et utilisés pour calculer les spectres correspondant aux différentes structures telles, …
Colloque
L'étude de la structure secondaire des protéines en milieu aqueux par spectroscopie infrarouge transformée de Fourier repose sur l'analyse de la forme, l'intensité et la fréquence des bandes amides I et II apparaissant respectivement vers 1650 et 1545 cm⁻¹. Dans cette région du spectre est également présente une bande très intense due au mode de déformation de la molécule d'eau. Il est donc important d'utiliser une méthode pour soustraire cette bande à façon reproductible. Pour ce faire, nous avons comparé deux algorithmes, l'un ayant été développé au laboratoire, l'autre de J.R. Powell et coll (1). L'efficacité de ces méthodes a …
Colloque
L'étude de la structure secondaire des protéines en milieu aqueux par spectroscopie infrarouge transformée de Fourier repose sur l'analyse de la forme, l'intensité et la fréquence des bandes amides I et II apparaissant respectivement vers 1650 et 1545 cm⁻¹. Dans cette région du spectre est également présente une bande très intense due au mode de déformation de la molécule d'eau. Il est donc important d'utiliser une méthode pour soustraire cette bande à façon reproductible. Pour ce faire, nous avons comparé deux algorithmes, l'un ayant été développé au laboratoire, l'autre de J.R. Powell et coll (1). L'efficacité de ces méthodes a …
