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Colloque
L’influence du pH et du dioxanne sur l’hydrolyse phosphatasique du phosphate de p-carboxyphényle a été étudié et comparée avec celle du phosphate de p-nitrophényle. Il y a dans les deux cas un phénomène d’activation sur le substrat à bas pH et basse force ionique. Les effets des facteurs électrostatiques et de la présence possible de groupes ionisables au centre actif de l’enzyme ne permettent pas une interprétation cohérentes de tous les résultats. Il semble qu’il faille aussi considérer l’hydrophobie du centre actif et l’action inhibitrice du dioxanne.
Colloque
Après purification de la phosphatase alcaline intestinale du veau, le poids moléculaire de l'enzyme a été déterminé à l'aide des constantes de sédimentation et de diffusion. La constante de sédimentation de 4.0 x 10^-13 sec et la constante de diffusion de 3.83 x 10^-7 cm²/sec ont permis de calculer une masse moléculaire de 94,000 ± 9,000. Une étude de dénaturation thermique à 55.6°C et 58.2°C a montré que l'enzyme possédait un maximum de stabilité aux environs de pH 6 qui est lui-même au voisinage du point isoélectrique. Des calculs d'enthalpie et d'entropie d'activation en fonction du pH ont montré dans …
Colloque
La cinétique de l'hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle par la phosphatase du blé a été étudiée. La loi de Michaelis-Menten tient pour ce système. L'influence du pH sur la vitesse de la réaction suggère qu'une fonction carboxyle joue un rôle au centre actif de l'enzyme et que le substrat soit le mono-ion RO.PO3H^-.
Colloque
Une étude cinétique de la désactivation d'une phosphatase alcaline intestinale de veau a été faite à deux températures, 55.6 et 58.2°C. La réaction est du premier ordre par rapport au temps. La constante cinétique de la réaction varie avec le pH, suivant une courbe en cloche inversée avec un minimum à pH 6.7. Un cours plateau dans cette courbe suggère qu'un groupe ionisable ayant un pK d'environ 8.7 joue un rôle dans la stabilité de cette enzyme.
Colloque
L'influence du dioxane ou de l'éthanol sur la cinétique de l'hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L'effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d'enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu'en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d'enzyme participe à la catalyse.
Colloque
L'influence du dioxane ou de l'éthanol sur la cinétique de l'hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L'effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d'enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu'en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d'enzyme participe à la catalyse.
Colloque
L’influence du dioxane ou de l’éthanol sur la cinétique de l’hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L’effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d’enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu’en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d’enzyme participe à la catalyse.
Colloque
L’influence du dioxane ou de l’éthanol sur la cinétique de l’hydrolyse du phosphate de p-nitrophényle en présence de phosphatase alcaline se représente comme un effet classique de constante diélectrique à pH constant. L’effet observé passe par un maximum vers pH 9.4. Les résultats expérimentaux sont les mêmes à 15°C et à 25°C si on les représente en fonction de la charge de la molécule d’enzyme, considérée comme polyion, plutôt qu’en fonction du pH. Ces résultats suggèrent que non seulement le centre actif mais toute la molécule d’enzyme participe à la catalyse.
