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Colloque
La cinétique de l'hydrolyse de l'ATP par la myosine dans une solution 0.005 M de chlorure de calcium a été étudiée à différentes températures en fonction du pH. La vitesse de la réaction à haute concentration de substrat augmente à mesure que le pH s'élève. Aucun palier n'est évident avant qu'il n'y ait désactivation de la myosine. En portant l'inverse de la constante de Michaelis en fonction du pH, on obtient la courbe en cloche classique. Ces résultats se décrivent bien, en supposant l'existence de deux points de contact affectés par le pH entre l'enzyme et le substrat et en …
Colloque
Au cours d'une étude des effets de pH sur l'activité ATPase de la myosine, la désactivation de la myosine a dû être étudiée. La réaction de désactivation est du premier ordre par rapport à la concentration de la protéine et par rapport au temps, mais dépend du pH d'une façon complexe: l'ordre par rapport à la concentration des ions OH- varie de zéro à pH 7.5 à environ 4.5 à pH 10.6. Les énergies et entropies d'activation à pH constant sont à pH 8 : ΔH=56.1 kcal/mole-1, ΔS*=107 u.e. mole-1; à pH 10.5, ΔH=58,0 kcal/mole-1 ΔS*=137 u.e. mole-1.
