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Purification d'une capacité lépatocytaire
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Récemment des protéines contrôlant la transition gel-sol de l'actine ont été isolées à partir du cytoplasme de diverses cellules motiles telles que amibes, œufs d'oursins, macrophages et plaquettes sanguines. Une protéine possédant des propriétés semblables a aussi été isolée du cerveau de poulet. Nous décrivons ici la purification d'une protéine provenant du foie de lapin et possédant la capacité d'inhiber la gélification de l'actine. L'étude de son interaction avec l'actine par viscosité à faible et fort taux de cisaillement ainsi que par microscopie électronique ont fourni des informations sur son mécanisme d'action qui l'apparente à la classe des capacitinés. Les …

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Immobilisation d'actine F par séquestration dans un gel d'agarose
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On découvre des protéines contractiles dans une grande variété de cellules non musculaires. La myosine varie beaucoup d'un organisme à l'autre, ce qui la rend particulièrement intéressante à étudier. Les méthodes traditionnelles de purification de cette protéine sont, pour la plupart, longues et peu efficaces, étant donné sa faible quantité dans les cellules non musculaires. Comme de l'aminoréaction spécifique entre l'actine et la myosine, la chromatographie d'affinité pourrait s'avérer une méthode de premier niveau. On a déjà réussi à fixer chimiquement de l'actine à l'agarose mais cette méthode n'a jamais été utilisée avec la myosine. Nous avons mis au point …

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