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Le mécanisme moléculaire de la dénaturation thermique des tRNA tRNAMET et tRNAPHE de E. coli (dans 0,02 M Tris.HCl, pH 7,5, 10mM MgCl2) a été étudié par la méthode du marqueur de spin. Les résultats appuient l'hypothèse que la dénaturation des divers espèces de tRNA est séquentielle et se produit en trois étapes distinctes. La première étape (300-32°) fait intervenir la structure tertiaire et la boucle D et est observée même en absence de magnésium. La fusion de l'anticodon se fait à 50° et la dernière étape se produit au-delà de 80° et fait intervenir les bras TΨC et amino …
Les résultats de calculs sur le diméthyl acétal, I, montrent que le conformère le plus stable correspond à celui qui s'hydrolyse le plus rapidement en milieu acide aqueux. Ces résultats seront comparés avec ceux obtenus expérimentalement par Deslongchamps (J. Can. Chim. 52, 3651, 1974)
Des ribosomes 70S ont été isolés à partir d'Escherichia coli K12 SmS et d'un mutant spontané SmR. Un marqueur de spin dérivé de la N-éthylmaléimide a été attaché covalentiellement aux ribosomes SmS et SmR en présence de Sm. L'étude des spectres de résonance paramagnétique électronique des ribosomes marqués montre que Sm modifie la structure des ribosomes sensibles à un point plus compact tandis qu'il n'exerce aucune influence sur la structure des ribosomes résistants. Après marquage, les protéines ribosomiques sont séparées par électrophorèse à 2 dimensions sur gel de polyacrylamide et les protéines marquées sont identifiées. La méthode peut ainsi préciser …
Nous avons couplé, en milieu aqueux, chacun des mononucléotides 3' et 5' phosphorylés avec le nitroxyde anhydride I et le nitroxy imidazole II. Les conditions de couplage et les rendements seront discutés. Ces résultats préliminaires ont pour but de trouver les conditions expérimentales idéales pour le marquage des RNA de transferts. Cette technique de marqueur de spin permettra d'étudier la structure secondaire et tertiaire des RNA de transfert par résonance paramagnétique électronique (R.P.E.).
Récemment une protéase extra-cellulaire de Staphylococcus aureus a été isolée et purifiée. Cet enzyme a un poids moléculaire d'environ 12,000 et scinde spécifiquement le carboxyle terminal de la liaison peptidique de glutamique et d'aspartique d'un substrat. Nous avons décidé d'étudier, en solution aqueuse, le comportement dynamique et les changements conformationnels de cet enzyme à l'aide de la technique de résonance magnétique nucléaire (R.M.N.). Nous rapportons ici les résultats de variation de pH et de température. Nous avons également marqué le centre actif de la protéase par un mono et un di-nitroxyde du type DFP (marqueur de spin). Les spectres de …
Une analyse complète du spectre R.M.N. à 100 MHz de β-CAR est présentée. Ce composé a une fonction α-cétonique sur la base qui se situe au-dessus de l'anneau ribose. Les déplacements chimiques que subissent les hydrogènes du ribose démontrent bien que l'uridine et la β-pseuduridine en solution aqueuse sont belle et bien dans la conformation anti.
Une analyse complète du spectre R.M.N. à 100 MHz de β-CAR est présentée. Ce composé a une fonction α-cétonique sur la base qui se situe au-dessus de l'anneau ribose. Les déplacements chimiques que subissent les hydrogènes du ribose démontrent bien que l'uridine et la β-pseuduridine en solution aqueuse sont belle et bien dans la conformation anti.
Une analyse complète du spectre R.M.N. à 100 MHz de β-CAR est présentée. Ce composé a une fonction α-cétonique sur la base qui se situe au-dessus de l'anneau ribose. Les déplacements chimiques que subissent les hydrogènes du ribose démontrent bien que l'uridine et la β-pseuduridine en solution aqueuse sont belle et bien dans la conformation anti.
Une analyse complète du spectre R.M.N. à 100 MHz de β-CAR est présentée. Ce composé a une fonction α-cétonique sur la base qui se situe au-dessus de l'anneau ribose. Les déplacements chimiques que subissent les hydrogènes du ribose démontrent bien que l'uridine et la β-pseuduridine en solution aqueuse sont belle et bien dans la conformation anti.